E.P.- Un equipo de científicos de la Universidad de Johns Hopkins y de la compañía biotecnológica Genitope ha revelado la estructura en tres dimensiones de un receptor que se altera en entre un 20 y un 30 por ciento de los cánceres de mama, informa la última edición de la revista Nature. Los autores del nuevo trabajo también han intentado explicar cómo el receptor, llamado HER2, interactúa con un anticuerpo, comercializado como herceptina, que se emplea para tratar a miles de pacientes de cáncer de mama cada año.

Comprender las propiedades de los receptores y de los anticuerpos, en lo relacionado con su interacción estructural, sirve para explicar sus efectos y para emplear la información en el diseño de nuevos medicamentos. La herceptina elimina las células del cáncer que portan un exceso de HER2. Si bien la herceptina fue aprobado como tratamiento para el cáncer de mama por la FDA en 1998, hasta ahora no se sabía con precisión cómo éste anticuerpo interactuaba con HER2. Los nuevos hallazgos explican también por qué el receptor HER2 se comporta de forma tan distinta de sus parientes, HER1, HER3 y HER4.

Mientras que las cuatro proteínas son similares en la secuencia de sus componentes, tan solo un exceso de HER2 deriva en un crecimiento incontrolado de las células, según se ha visto tanto en el laboratorio como en las personas.

Al igual que sus parientes el receptor HER2 está pegado a la membrana celular, parcialmente fuera de la célula y parcialmente dentro. La parte extracelular, cuya estructura ha sido determinada por los científicos, es la parte activadora.

A través de esta región, los receptores HER se unen a sus pares para activarse totalmente y desencadenar fenómenos que pueden derivar en la división celular. Las comparaciones de las estructuras de la familia HER revelan pocos cambios que hagan distinto a HER2. En concreto, HER2 no necesita abrirse antes de emparejarse con otro HER, lo que explica por qué el HER2 extra puede causar el cáncer.