Científicos de la Escuela de Medicina de la Universidad de California en Riverside (Estados Unidos) han concluido que dos proteasas, enzimas que descomponen las proteínas, localizadas en la superficie de las células huésped y responsables de procesar la entrada viral podrían ser inhibidas. Tal inhibición de la proteasa evitaría que el SARS-CoV2, el coronavirus responsable del COVID-19, invada la célula huésped.

La superficie exterior de los coronavirus contiene una proteína crítica llamada glicoproteína de punta, esencial para la entrada de partículas virales en las células huésped. Sin embargo, las proteasas de las células anfitrionas deben procesar o cortar primero esta proteína de superficie viral para permitir que el virus entre en las células.

Estos investigadores han hallado que además de una proteasa previamente identificada llamada TMPRSS2, el nuevo coronavirus del SARS-CoV2 también podría ser procesado por una proteasa humana adicional, llamada furina, para la entrada viral.

La glicoproteína S del coronavirus contiene tres sitios de ruptura que las proteasas humanas huéspedes procesan. La naturaleza y secuencia exactas de estos sitios de división, y sus respectivas proteasas de procesamiento, pueden determinar el nivel de patogenicidad y si el virus puede cruzar especies.

La toxina del ántrax, similar al SARS-CoV2, requiere ser procesada por la furina humana para infectar a los macrófagos, un tipo de glóbulo blanco. Utilizando la toxina del ántrax como sistema modelo, su equipo encontró que un inhibidor tanto del TMPRSS2 como de la furina en modelos celulares y animales puede suprimir eficazmente la entrada de la toxina en las células.

Utilizando secuencias peptídicas de la glicoproteína S del SARS-CoV2, su equipo ha demostrado ahora que las nuevas mutaciones en esta cepa de coronavirus dieron como resultado un procesamiento eficiente y mayor de la entrada viral por la furina y el TMPRSS2.