Una investigación coordinada desde el Instituto de Salud Carlos III (ISCIII), publicada en la revista Oncogénesis, ha logrado nuevos datos en torno al funcionamiento de un complejo de proteínas, que facilitarán nuevos estudios para buscar tratamientos eficaces contra tumores en los que la expresión de la proteína Spry2 está reducida. Para entrar en contexto, hay que recordar que Spry2 es una proteína de andamio, que carece de actividad enzimática. De esta forma, cuando tiene alterada su expresión, se relaciona con la aparición y desarrollo de diversos tipos de cáncer.  Esta proteína muestra efectos diferentes: en cánceres de mama, próstata, hígado y linfoma difuso de células B. Así, se ha encontrado que una expresión baja, genera un efecto supresor tumoral, mientras que en cáncer colorrectal y algunos tipos de melanoma su efecto es potenciador, y su expresión aparece aumentada.

Alteración en la proteína Spry2

Para este trabajo, los autores han utilizado diferentes ensayos para revelar la interacción entre Spry2 con la proteína quinasa PKD y el complejo proteico de signalosoma COP9 (conocido como CSN), implicado en el control de estabilidad de las proteínas en eucariotas. Los datos obtenidos en el estudio demuestran que tanto PKD como el signalosoma CSN tienen un papel significativo en el control de la estabilidad intracelular de Spry2. Esto sugiere que el uso de moléculas que afecten la actividad del complejo PKD/CSN puede ser una buena estrategia para desarrollar tratamientos para tumores en los que la expresión de Spry2 esté reducida. De esta forma, los investigadores del ISCIII Natasha Zarich y José María Rojas-Cabañeros explican que confirmar la relación entre PKD/CSN y el control de la homeostasis intracelular de la proteína Spry2 abre una nueva vía de estudio. Sin embargo, advierten de que aún hay que aclarar los procesos celulares que intervienen para poder afinar la búsqueda de posibles terapias.